Actinとそのポリマー化の続き。MicrotubuleはActinと似た部分も多く、また異なる部分もある。
Actinの特徴
Microtubuleの特徴
人間とイーストでαチューブリンは85%一致。
一方で同一種の中でのチューブリンのα、β、γの間にはそれぞれ33%程度の一致しか無い。
またバクテリアにもFtsZと呼ばれる類似の物質がある。
チューブリンは様々なmodificationが可能。
このコースを担当しているFrank Solomonがチューブリンの性質や仕組みの解明に貢献しているらしい。
プロトフィラメントが12〜15本くらい集まってMicrotubuleが出来る。だいたい13本。 真ん中の穴は25nmくらいで、細胞内のスケールとしては結構大きい。
ダイマーとしてはGTP boundの時はまっすぐ、 GDP boundの時は折れ曲がった形となる。 フィラメントの一部の場合はGDPでもまっすぐな状態が保たれる（先端を除く）。
形成の総量だけを計測すると、actinと同じようなダイナミクスで、nucleation, elongation, steady stateの３つの状態がある。
だが個々のMicrotubuleの長さを調べるとactinとは違い、ギザギザの振る舞いとなる。
growthとshrinkage（またの名をdepolymerization）が交互に起こって、両者のフェーズはきっちり分かれる。 growth rateやdepolymerization rateを考える事が出来る。
そしてgrowthとshrinkageの間の状態としてtransition stateがある。それぞれ以下のように呼ぶ。
ここまでの考えてきた以下の性質は、microtublule固有の値をとるが、他のタンパク質の影響で変わるものでもある。
Growing: 個々のフィラメントが伸びていき、そろった所が縫い合わされる。先端はGTP boundでまっすぐなので簡単に揃う（stabilize）
Shrinking: 先端がGDP boundになると先端では曲がる事が出来るのでめくれていって、チューブが外側に開いていく。