P50の定義なども。
Y/(1-Y)を対数でプロットして求める。これをHIll Plotと呼ぶ。なお、nの理論的な最大値はサブユニットの数の4。
nが大きいほどCooperativityは大きい。
pO2とYのプロット（Hbだとシグモイド型になる奴）が、pHの変化や温度の変化でシフトする現象。
pH 7.4を基準にした時
運動を激しくしている組織のそばではヘモグロビンの酸素とのaffinityが下がる（より多くの酸素がそこに供給される）。
CO2はN末端のNH3+と結合する事が出来て、carbomate ion (COO-)を形成する。 これはT-stateでのみT-stateを安定化するsalt-bridgeとして機能する（T-stateをより安定化させる）。 こうして酸素とのaffinityが低下する。
このHbが肺に来ると、酸素がたくさんあるのでR-stateになってCO2は排出される。
これはHbがCO2を運搬するメカニズムでもある。
H+が酸素と結合しているHbと反応する。 pKaについてはpHとバッファ参照。
α鎖のN末端、Val1のpKa
β鎖のC末端、His 146のpKa
2,3-BPG、つまりBisphosphoglycerateがT-stateを安定化させてallosteric effectを起こす。 2,3-BPGはT-stateのヘモグロビンの中心の穴に入りこみ安定化させる。
R-stateでは穴が小さすぎて2,3-BPGが入れないのでこの安定化は起こらない。
穴の周りにはプラスに荷電したHistidinやLysineなどが配置されていて、 2,3-BPGはリン酸基とカルボキシル基が負に荷電しているので、引き合って安定化する。
酸素との結合の特性グラフは右にシフトする。（酸素を離しやすくなる）
2,3-BPGはred cellで合成される。
高地など酸素の低い所に行くと2,3-BPGの合成量が増えて特性カーブが右にシフトして組織への酸素の供給を助ける。